L-homofenilalanina (L-HPA) boleh digunakan sebagai asas untuk pengeluaran penukaran-angiotensinenzim perencatan (ACE), yang mempunyai aplikasi klinikal yang ketara dalam pengurusan dan juga kegagalan jantung kongestif (CHF). Pada asasnya, L-fenilalanina dehidrogenase adalah pengoleh terbesar biomangkin yang menjadi pilihan kerana ia mempunyai keutamaan fungsi katabolik dan menerima pelbagai jenis asid keto sebagai substrat, oleh itu ia biasanya digunakan dalam sintesis L-HPA yang membawa rantaian sampingan yang sangat besar. Disebabkan kofaktor biologi yang terlalu mahal untuk digunakan dalam jumlah yang stoikiometri, yang cekap dan kos efektif insitu pertumbuhan semula kompaun adalah pra-syarat untuk memenuhi kekangan ekonomi. Strategi pembangunan model untuk bioreaktor enzim pada skala makmal berkenaan dengan model enzim dibentangkan.Dalam tindak balas ini, NADH dihasilkan semula seiring dengan tindak balas format dehidrogenase yang memangkinkan format pengoksidaan kepada karbon dioksida (CO2) seiring dengan penurunan NAD kepada NADH. Dalam kajian ini, persamaan kadar kinetik semua enzim dianalisis secara terperinci dengan menggunakan kaedah Michalis-Menten. Model matematik untuk langkah-langkah tindak balas berasingan, serta sistem yang lengkap telah dibangunkan dan disahkan dalam Microsoft Excel. Nilai yang diterbitkan bagi pelbagai pemalar kadar telah digunakan. Dalam kes ini, persamaan Michaelis-Menten yang diubah suai digunakan untuk melakukan pengiraan kepekatan substrat. Keputusan simulasi menunjukkan corak graf yang ketara dari kerja yang sedia ada dalam kesusasteraan. Akhirnya, dengan menggunakan model ini dibuat mungkin beberapa cadangan untuk meningkatkan pengeluaran L-HPA.
_______________________________________________________________________________________________________
L-homophenylalanine (LHPA) can be used as a precursor for production of angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitor, which possesses significant clinical application in the management of hypertension and congestive heart failure (CHF). Basically, LHPA dehydrogenase is by and large the preferred biocatalyst as it has mainly a catabolic function and accepts as a wide variety of keto acids as substrates hence it is generally employed in the synthesis of L-HPA which carries very bulky side chains. Since the biological cofactor is too expensive to be used in stoichiometry amounts, an efficient and cost-effective in situ regeneration of the compound is prerequisite in order to meet the economic constraints. Strategy of the development of the model for enzyme bioreactor at laboratory scale with respect to the modelling on enzyme is presented. For this reaction, NADH as regenerated in parallel using formate dehydrogenase which catalysed the oxidation of formate to CO2 with the concomitant reduction of NAD to NADH. In this study, enzyme kinetics rate equation of all enzymes was analysed in detail by using Michalis-Menten method. Mathematical models for separate reaction steps, as well as for the complete system were developed and validated in the Microsoft Excel. The existingvalues of the various rate constants were used. In this study, the modified Michaelis-Menten equation was used to perform the calculation for the concentration of the substrate. The simulation results showed the significant graph pattern from an existing work in literature. Finally, by applying this model made possible several recommendations to enhance the production of L-HPA.
Kinetic modelling of L-Homophenylalanine (L-HPA) for a pharmaceutical product / Nur Munirah Aqma Mazali